Em um artigo publicado recentemente na revista Nature Communications, pesquisadores sediados no Brasil e no Canadá descreveram uma nova metodologia para estudar a mecânica das reações químicas catalisadas por metaloproteínas – um tipo de enzima que contém íons metálicos ligados na cadeia polipeptídica.
O trabalho é apoiado pela FAPESP, por meio do projeto “Desenvolvimento e aplicação de simulação computacional e análise espectroscópica para o estudo de metaloenzimas e de proteínas flexíveis”, coordenado pelo professor do Instituto de Química da Universidade de São Paulo (IQ-USP) Guilherme Menegon Arantes, coautor do artigo.
“As metaloproteínas – particularmente aquelas que contêm átomos de ferro e de enxofre – estão envolvidas em diversos processos biológicos importantes para a vida, como fotossíntese e respiração celular. Se conseguirmos entender como ocorrem a formação e a quebra de ligações químicas nessas enzimas, compreenderemos melhor os processos biológicos nos quais elas estão envolvidas”, disse Arantes em entrevista à Agência FAPESP.
Paralelamente, no Brasil, o grupo coordenado por Arantes realiza a simulação computacional da reação química. “Embora o experimento consiga medir com bastante precisão a força e o deslocamento necessário para o desenovelamento, não oferece uma visão microscópica do processo. Na simulação, fazemos uma espécie de filme bem detalhado mostrando a estrutura da proteína e como ocorre a quebra ou formação de ligações químicas. Então podemos comparar e validar a simulação com os dados reais obtidos no experimento”, disse Arantes.
Para fazer a simulação, o grupo da USP usa uma técnica conhecida como potenciais híbridos, que rendeu o Prêmio Nobel de Química de 2013 ao austríaco Martin Karplus (Universidade Harvard), ao sul-africano Michael Levitt (Universidade Stanford) e ao israelense Arieh Warshel (Universidade do Sul da Califórnia).
“Essa é uma técnica com a qual venho trabalhando desde o doutorado, com apoio da FAPESP, que consiste em aliar a mecânica quântica à mecânica molecular para descrever quebra ou formação de ligações químicas em proteínas ou em outros sistemas moleculares complexos”, disse Arantes.
Em um trabalho anterior, publicado na revista Angewandte Chemie, o grupo simulou como ocorre a quebra da ligação ferro-enxofre na rubredoxina durante o desenovelamento sem a presença de qualquer outro reagente químico.
No artigo mais recente, foi acrescentado um agente nucleofílico – que se liga ao átomo de ferro – e um agente eletrofílico – que se liga ao átomo de enxofre.
“O grupo experimental mediu a alteração da força necessária para romper a ligação natural do ferro com o enxofre, na presença de outros agentes competitivos. Nós fizemos a simulação para entender qual é o mecanismo da reação química e como ela é facilitada pelo desenovelamento parcial da proteína e pela presença dos agentes químicos”, contou Arantes.
Na avaliação do pesquisador, a técnica combinada pode ser uma ferramenta poderosa para estudar a reação e a estabilidade de diversas metaloproteínas.
“Ao entender melhor a reatividade desses centros metálicos, podemos tentar encontrar meios de controlar os vazamentos de elétrons, que são responsáveis por formar cerca de 90% dos radicais livres gerados no interior das células. Esses radicais livres reagem com biomoléculas e podem prejudicar o funcionamento celular”, afirmou Arantes.
FONTE FAPESP noticias
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Written by Unknown
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